近日
，北京大學(xué)第三醫(yī)院血管醫(yī)學(xué)研究所中國科學(xué)院院士韓啟德和該所張幼怡教授領(lǐng)導(dǎo)的實(shí)驗(yàn)室對(duì)腎上腺素受體的分子藥理學(xué)研究取得可喜成果：發(fā)現(xiàn)一種金屬蛋白酶Tolloid能與α1A-AR直接結(jié)合并改變其生物學(xué)功能。他們的研究論文《哺乳動(dòng)物Tolloid改變?chǔ)?A-AR的細(xì)胞定位、內(nèi)陷及其信號(hào)》發(fā)表于今年7月出版的國際藥理學(xué)權(quán)威學(xué)術(shù)刊物《分子藥理學(xué)》上。據(jù)張幼怡教授介紹，交感兒茶酚胺系統(tǒng)通過腎上腺素受體(AR)對(duì)心血管生活動(dòng)進(jìn)行精細(xì)
、準(zhǔn)確的調(diào)節(jié)。AR是一類膜表面糖蛋白，屬G蛋白偶聯(lián)受體超家族該實(shí)驗(yàn)室近20年來一直致力于研究多種亞型腎上腺素受體在心血管共存的生理與病理意義
。在國家科技部“973”計(jì)劃、國家自然科學(xué)基金等的資助下，最近，他們采用酵母雙雜交的方法，發(fā)現(xiàn)金屬蛋白酶Tolloid的CUB5區(qū)域能與α1A-AR結(jié)合，并確定了兩者結(jié)合的區(qū)域。隨后，他們通過多種實(shí)驗(yàn)方法證實(shí)了在人胚腎細(xì)胞中Tolloid蛋白質(zhì)與α1A-AR的直接結(jié)合。Tolloid蛋白質(zhì)在細(xì)胞中的表達(dá)可以改變?chǔ)?A-AR在細(xì)胞內(nèi)的分布狀況，使得受體在細(xì)胞膜上分布減少，激動(dòng)劑介導(dǎo)的受體內(nèi)陷也因而延遲，而受體引起的細(xì)胞內(nèi)鈣離子濃度升高加速。研究獲新進(jìn)展.png)
關(guān)于金屬蛋白酶Tolloid的生物學(xué)性質(zhì)和功能目前報(bào)道得很少
，他們的研究首次報(bào)告了Tolloid在分泌出細(xì)胞之前的生物功能，為揭示腎上腺素受體的調(diào)控機(jī)制本文地址:http://m.mcys1996.com/zhongyizatan/77566.html.
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